Desde mi experiencia con / uso de MS en tándem:
El análisis de espectrometría de masas (MS) puede producir un espectro de diferentes masas (en relación masa a carga: m / z) de compuestos ionizados detectados en una muestra. Si bien esto proporciona información sobre el m / z de los compuestos, diferentes compuestos pueden tener el mismo m / z, lo que dificulta la identificación de los compuestos. En la EM en tándem, ciertos iones (por ejemplo, los más abundantes) se fragmentan y se someten a una segunda ronda de EM. Esto genera un segundo espectro de MS (MS2) del patrón de fragmentación del ion padre. Diferentes compuestos tienden a tener diferentes patrones de fragmentación, como una huella digital. Entonces, de esta manera, la EM en tándem permite la identificación de compuestos específicos, por ejemplo, metabolitos. Cuando se combina con otra forma de separar compuestos, esta identificación puede ser bastante robusta, por ejemplo, en LC-MS / MS con cromatografía líquida, el tiempo de retención, MS y MS2 pueden usarse para identificar un metabolito en una muestra cuando se ejecuta junto con un estándar de ese metabolito.
El poder de MS / MS también se ejemplifica bien en la identificación de proteínas. En la proteómica de abajo hacia arriba, las proteínas son digeridas en péptidos por una enzima, típicamente, la tripsina. Estos péptidos pueden analizarse luego por LC-MS / MS y el patrón de fragmentación (MS2) de cada péptido se relaciona con su secuencia de aminoácidos. Esta información de secuencia se puede alinear con las bases de datos de proteínas, lo que permite inferir la proteína relacionada.
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