Hola. Es importante para la cristalografía de rayos X. Aquí están los dos primeros párrafos de la entrada de Wikipedia sobre ese tema: no puedo mejorarlo:
La cristalografía de rayos X es una herramienta utilizada para identificar la estructura atómica y molecular de un cristal, en la que los átomos cristalinos provocan que un haz de rayos X incidentes se difracte en muchas direcciones específicas. Al medir los ángulos e intensidades de estos haces difractados, un cristalógrafo puede producir una imagen tridimensional de la densidad de electrones dentro del cristal. A partir de esta densidad de electrones, se pueden determinar las posiciones medias de los átomos en el cristal, así como sus enlaces químicos, su desorden y otra información.
Dado que muchos materiales pueden formar cristales, como sales, metales, minerales, semiconductores, así como diversas moléculas inorgánicas, orgánicas y biológicas, la cristalografía de rayos X ha sido fundamental en el desarrollo de muchos campos científicos. En sus primeras décadas de uso, este método determinó el tamaño de los átomos, las longitudes y los tipos de enlaces químicos y las diferencias a escala atómica entre varios materiales, especialmente minerales y aleaciones. El método también reveló la estructura y función de muchas moléculas biológicas, incluidas las vitaminas, las drogas, las proteínas y los ácidos nucleicos como el ADN. La cristalografía de rayos X sigue siendo el método principal para caracterizar la estructura atómica de nuevos materiales y en materiales de discernimiento que parecen similares por otros experimentos. Las estructuras cristalinas de rayos X también pueden explicar las propiedades inusuales electrónicas o elásticas de un material, arrojar luz sobre las interacciones y procesos químicos, o servir como base para diseñar productos farmacéuticos contra enfermedades.
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(fin de la cita)
Los datos de cristalografía de rayos X permitieron a Watson, Crick y Wilkins determinar la estructura del ADN, obteniéndose así un Nobel. Dorothy Hodgkin (tutora de Margaret Thatcher en Oxford) utilizó la cristalografía de rayos X para determinar la estructura de la vitamina B12 (y las de colesterol, penicilina e insulina). Otro Nobel.
La salida de la cristalografía de rayos X está en forma de patrones de difracción en la película de rayos X. Las marcas que constituyen el patrón le brindan información sobre la densidad de electrones en diferentes puntos del cristal; esto le permite determinar la estructura de la sustancia que cristalizó.
Obtener cristales de proteínas puede ser complicado, pero solo necesita uno pequeño para el análisis de rayos X. Solo tienes que hacerlo bien y uniforme.
