¿Cuál es la diferencia entre la región Fab y Fv en los anticuerpos?

Fab y Fv no son regiones diferentes de la misma proteína; en cambio, son una combinación diferente de los subcomponentes de una inmunoglobulina. En la investigación, gastamos muchos recursos celulares que expresan estos Igs, pero en realidad solo estamos interesados ​​en la fracción que contiene la región de unión al antígeno. A menudo solo expresamos la región de unión al antígeno y suficiente material de Ig adicional para ayudarlo a plegarse de forma natural. scFvs y Fabs son dos tipos de esquemas de expresión de la región de unión al antígeno de inmunoglobulina.

Expliquemos la diferencia entre los dos que usan la Ig más común en la investigación: IgG. La proteína madura está compuesta por cuatro cadenas de polipéptidos: dos cadenas “pesadas” idénticas y dos cadenas “ligeras” idénticas. La cadena pesada tiene cuatro dominios, el dominio variable y tres dominios constantes (CH1, CH2, CH3). La cadena ligera tiene dos dominios: el dominio variable y un dominio constante (CL o CK). Un scFv está compuesto solo por el dominio variable de las cadenas pesada y ligera, generalmente expresado como una cadena de polipéptidos con un conector entre las cadenas. Un fAb ​​es el dominio variable de cada cadena, más la primera región constante. En el caso del fAb, no necesita un enlazador porque las regiones CH1 y CL estarán fusionadas por enlaces disulfuro.