Mg2 + son los iones divalentes presentes tanto en la ARN polimerasa como en la ADN polimerasa. El subdominio catalítico también denominado subdominio C o palma, contribuye con dos residuos de aspartato estructuralmente conservados que coordinan Mg2 +.
Su función principal es extraer hidrógeno del grupo 3 ‘OH del polipéptido en crecimiento disminuyendo el pKa. El 3 ‘O- actuará como nucleófilo y atacará el fosfato alfa del nucleótido entrante.
El segundo ion metálico coordina las cargas negativas del β-fosfato y el γ-fosfato del dNTP y estabiliza el pirofosfato producido al unir el cebador y el nucleótido entrante.
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Si se reemplaza Mg2 + con Ca2 +, la geometría del sitio activo para el metal catalítico se distorsiona, en parte, debido a las distancias de coordinación más extendidas inducidas con un metal más grande como Ca2 +. Por lo tanto, la actividad polimerasa se ve comprometida [1].
La misma razón se puede aplicar a la pregunta anterior. Los iones Fe2 + son más grandes que los iones Mg2 +, por lo que no se producirá una reacción adecuada en el sitio activo de la polimerasa. Además, los iones Fe2 + muestran múltiples estados de oxidación, es decir, Fe2 + y Fe3 +. Por lo tanto, la evolución elige tener iones Mg2 + (o Zn2 + en algunos casos) que tiene un estado de oxidación común +2. Sin embargo, la razón principal es el tamaño del átomo y su reactividad en el sitio activo de la polimerasa. Aunque Zn2 + es más grande que Fe2 +, se encuentra en la polimerasa.
Referencia y lecturas sugeridas:
- Yang, L., Arora, K., Beard, WA, Wilson, SH y Schlick, T., 2004. Papel crítico de los iones de magnesio en el ensamblaje del sitio activo y de cierre de la ADN polimerasa β. Revista de la American Chemical Society , 126 (27), pp.8441-8453.
- Batra, VK, Beard, WA, Shock, DD, Krahn, JM, Pedersen, LC y Wilson, SH, 2006. Ensamblaje inducido por magnesio de un complejo catalítico completo de ADN polimerasa. Estructura , 14 (4), pp.757-766.
- Sgrignani, J. y Magistrato, A., 2012. El papel estructural de los iones Mg2 + en una ribozima de ARN polimerasa de clase I: un estudio de simulación molecular. The Journal of Physical Chemistry B , 116 (7), págs. 2259-2268.
- Watson, JD y Watson, JD, 2008. Biología molecular del gen (No. Sirsi) i9780805395921).
Nota: Proporcione corrección y sugerencia para la respuesta anterior.
Notas al pie
[1] Ensamblaje inducido por magnesio de un complejo catalítico completo de ADN polimerasa
