En términos generales, cualquier proteína que haya sido ubiquitinada puede ser degradada por el proteasoma.
Sin embargo, es mucho más complicado que eso. Se ha demostrado que las proteínas ubiquitinadas están dirigidas por las tres vías principales de degradación de proteínas en las células de mamíferos, a saber, el proteasoma, el lisosoma y el autofagosoma. Muchos factores juegan un papel en la decisión de dónde debe dirigirse una proteína ubiquitinada particular, por ejemplo:
- Número de ubiquitina (monoubiquitination / polyubiquitination)
- Enlace de ubiquitina: define cómo se unen las ubiquitinas, ya que se pueden agregar a cualquiera de las múltiples lisinas de la ubiquitina anterior.
- DUB, o enzimas desubiquitinantes: como su nombre lo indica, los DUB pueden regular aún más el estado de ubiquitinación de una proteína.
- Tipo de célula / tejido
Se ha informado que más de 30,000 proteínas en humanos sufren ubiquitinación. Se supone actualmente que el número total de proteínas expresadas es inferior a 40,000, lo que muestra que más del 75% de las proteínas pueden ser ubiquitinadas y estarán sujetas a degradación por cualquiera de estas vías.
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Además de las proteínas ubiquitinadas, se descubrió que el proteasoma también puede degradar las proteínas de manera independiente de la ubiquitina. Las proteínas desplegadas y las proteínas intrínsecamente desordenadas pueden ser atacadas por el proteasoma. El 20% de todas las proteínas celulares están dirigidas por esta vía y este es un mecanismo notablemente conservado en eucariotas.
Entonces, al final, es difícil juzgar cuáles podrían ser las proteínas más comunes degradadas por el proteasoma, ya que hay muchas de ellas; básicamente comerá casi cualquier cosa de tu mano.
Fuentes:
- mUbiSiDa: una base de datos completa para sitios de ubiquitinación de proteínas en mamíferos
- Los proteasomas pueden degradar una proporción significativa de proteínas celulares independientes de la ubiquitinación
