¿Qué quieres hacer con ellos? ¿Recrea la proteína hecha por la secuencia AA? Si es así, simplemente escribiría una secuencia de ADN complementaria con segmentos adicionales correctos para “expresar” la proteína en un huésped adecuado como las bacterias.
Si desea encontrar una secuencia ancestral de varias secuencias modernas conocidas, hay muchas opciones. Lo más común es simplemente hacer una filogenia simple basada en las estadísticas de evolución, comparando secuencias conocidas y buscando regiones de similitud o disimilitud.
Algunos AA pueden estar “conservados” porque son estructuralmente importantes; Muchas toxinas tienen una secuencia líder que se utiliza para llevarlas a una enzima de modificación, que luego se escinde para producir el producto final. Otros AA son muy variables, lo que sugiere que pueden cambiar drásticamente o están destinados a atacar una variedad de “ligandos” (moléculas objetivo). Y, hay AA que exhiben una conservación moderada, como el cambio de glutamato a aspartato. La única diferencia es un “enlace de cadena de carbono”, que lo hace más corto. Eso podría alterar la selectividad a un ligando determinado o afectar la estabilidad general de la proteína.
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Básicamente, una secuencia ancestral será donde haya mayor conservación de aminoácidos; sin embargo, ese no es siempre el caso si tal vez la proteína moderna deriva de una proteína relacionada que tenía una función muy diferente. Por ejemplo, las betalactamasas son enzimas que conducen a la resistencia a los antibióticos contra los betalactámicos, el más famoso de los cuales es la penicilina. Existen múltiples clases de betalactamasas, pero algunas de ellas parecen derivar de las enzimas bacterianas de la pared celular, lo cual es interesante porque los antibióticos funcionan actuando como llaves para detener la producción de la pared celular, lo que hace que las bacterias no puedan mantener la integridad celular. .
