En comparación con los anticuerpos, el desarrollo de los aptámeros es mucho más reciente. Como mencionas, tienen varias ventajas sobre las herramientas de afinidad más tradicionales. Los aptámeros son mucho más pequeños que los anticuerpos (~ 10Kda en comparación con 150kDa) (Brody y Gold, 2000) y, como los monocuerpos, carecen de enlaces disulfuro, por lo que pueden usarse como herramientas de investigación para unir objetivos intracelulares o extracelulares.
Los anticuerpos son generalmente más fáciles de producir, y es más fácil desarrollar anticuerpos de alta afinidad.
Aunque los anticuerpos son poderosas herramientas de investigación, los problemas asociados con la estructura de la inmunoglobulina, como la baja penetración en los tejidos, la estructura compleja, los gastos y los problemas de patentes, han llevado a la investigación de herramientas alternativas de afinidad (Werner, 2004; Waltz, 2007). Muchas de estas alternativas carecen de enlaces disulfuro y, por lo tanto, tienen estabilidad estructural y capacidades de plegamiento tanto en entornos intracelulares como extracelulares en comparación con los anticuerpos, pero probablemente serán más frecuentes que los anticuerpos para aplicaciones específicas en la próxima década.
¿Por qué los aptámeros no se usan más en la detección de proteínas frente a los anticuerpos?
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Algunas razones en las que puedo pensar, fuera de mi cabeza:
- Todos usan anticuerpos.
- Los métodos basados en anticuerpos están bien establecidos y caracterizados.
- El trabajo se realiza igual de bien con los anticuerpos la mayor parte del tiempo y las ventajas de usar un aptámero simplemente no son lo suficientemente importantes como para justificar la estandarización y quizás la solución de problemas de un protocolo completamente nuevo.
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