¿Por qué se usa sulfato de amonio para la precipitación de proteínas?

El ion amonio se hidroliza en agua y esto puede protonar grupos carboxilato presentes en la superficie de la molécula de proteína. Pero no todos los grupos carboxilato serán protonados ya que esta solución es solo ligeramente ácida. Sin embargo, hay un cambio en el equilibrio hacia un estado en el que se protonan más grupos carboxilato en la superficie de la proteína.

Esto puede reducir la solubilidad de la proteína en agua de dos maneras posibles:

1) La interacción cambia de dipolo iónico (entre ion carboxilato y agua) a enlaces de hidrógeno (entre ácido carboxílico y agua). El enlace de hidrógeno se consideraría una interacción más débil que el dipolo iónico, ya que implica cargas parciales en los átomos.

2) El cambio de carboxilato a ácido carboxílico también puede dar como resultado un cambio conformacional en el plegamiento de la proteína. Su estructura terciaria se altera y los grupos hidrofóbicos se orientan hacia afuera, incapaces de formar interacciones favorables con el agua.