El trifosfato de guanosina (GTP) se usa, al igual que el ATP, como moneda de energía dentro de la célula. Proteínas G, Ras, tubulina, factores de traducción, SRP … y esos son solo los ejemplos en la página de Wikipedia de GTPase. UTP y CTP también se usan, por ejemplo, en la síntesis de glucógeno y el metabolismo de los lípidos. Por lo tanto, todos son bastante capaces de servir como fuente de energía y / o grupo fosfato.
Una hipótesis atractiva es que uno o algunos motivos ATPasa muy efectivos evolucionaron temprano y terminaron, por duplicación / divergencia o combinación de dominios, en una gran cantidad de familias de proteínas. En apoyo de esta teoría, el éxito del inhibidor de Shokat revela la similitud entre los sitios activos en muchas quinasas. Los dominios de unión a ATP tales como el casete de unión a ATP (ABC) también se comparten ampliamente.
Otra razón potencial es que la relación de ATP a ADP es más consistente que la relación de GTP a PIB (u otros). Si es así, una proteína que desea una actividad predecible tanto en la fase de registro como en la de retraso debería enganchar su yugo al ATP. En levaduras, al menos, la relación GTP: PIB varía más que la relación ATP: ADP; No me he molestado en buscar el caso en otros organismos. Por supuesto, cuanto más proteínas confíen en un NTP particular, más motivación tendrá la célula para regular esa relación NTP: NDP estrechamente, por lo que podría haber un efecto de carro.
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