La última vez que me encontré con esta misma pregunta fue en mi semestre final de MSc parte 1, ¡un examen que apareció hace solo un mes! Me alegro o qué responder de nuevo?
[En esta imagen (Conceptos en Bioquímica – Animaciones interactivas) he marcado el Complejo I, III y IV, y el electrón que se une al complejo I y luego III y finalmente IV]
Como probablemente sepa, hay proteínas que llevan a cabo sus funciones sin la necesidad de aprovechar la energía, por ejemplo, canales y portadores; Por el contrario, la ATP sintasa aprovecha la energía requerida para la síntesis de ATP a través del gradiente electroquímico facilitado por NADH, CoQ Enzymes, el trabajo de Flavin MonoNucleotide (FMN), citocromo, citocromo oxidativo (COX) y ATP sintasa. Además, la bomba de protones es responsable de bombear hidrógeno a través de la membrana interna.
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Antes de ir más allá, veamos algunos elementos que son centrales para este mecanismo.
Arquitectura de la sintasa ATP:
La ATP sintasa translocante de protones consta de dos subestructuras principales que comprenden de 8 a 13 subunidades diferentes: F0 y F1. De estos dos, F0 es una proteína transmembrana insoluble en agua compuesta por 8 tipos diferentes de subunidades, que contiene un canal translocal de protones. F1 es una proteína de membrana periférica soluble en agua, compuesta de 5 tipos de subunidades. El F1 solubilizado puede hidrolizar ATP pero no puede sintetizarlo y, por lo tanto, el nombre ATPasa.
(Fuente: ATP Synthase (complejo FoF1): Inicio)
- La translocación de protones se lleva a cabo por F0.
- Catálisis de formación de la
- F1 y F0 necesitan interactuar para el acoplamiento del gradiente electroquímico o la disipación del gradiente de protones con la síntesis de ATP.
Los cambios conformacionales en la ATP sintasa impulsan la formación de ATP que ocurre debido a la translocación de protones y no debido al transporte de electrones.
En la F1Fo-ATPasa, el rotor consiste en alfa, beta, gamma, delta, épsilon como cinco proteínas de membrana solubles de F1 que junto con a, byc de Fo trabajan en conjunto para producir ATP.
Por último, F1 consta de 3 promotores catalíticos que interactúan, cada uno en un estado conformacional diferente: uno que une los sustratos y productos libremente (estado L), uno que los une fuertemente (estado T) y uno que no los une en absoluto (abierto o O estado)
- Enlace de ADP y Pi al sitio de enlace suelto.
- Un cambio conformacional impulsado por energía libre que convierte el sitio L en un sitio de unión estrecho que cataliza la formación de ATP.
- El ATP se sintetiza en el sitio T en una subunidad, mientras que el ATP se disocia del sitio O en otra subunidad.
