En realidad, hay un espectro completo de interacciones débiles entre los átomos, aquí hay algunas (más o menos en orden de débil a fuerte):
- interacciones de van der Waals. Para cualquiera de los dos átomos (no necesariamente parte de la misma molécula), hay una interacción atractiva que escala aproximadamente 1 / r ^ 6 donde r es la distancia entre los átomos. Esto es tan débil que a menudo no se considera un enlace, pero es lo suficientemente fuerte como para evitar que los líquidos no polares como el aceite se evaporen de inmediato.
- Interacciones electrostáticas: se atraerán átomos cargados positiva y negativamente. Si hay fuertes cargas positivas y negativas, esto podría denominarse un “enlace iónico”. Por ejemplo, en un cristal de sal, los iones Na + y Cl- se mantienen unidos de esta manera, pero el enlace es lo suficientemente débil como para que los enlaces se rompan fácilmente si Mezclas la sal con agua.
- Enlaces de hidrógeno. Esta es una interacción entre un átomo de hidrógeno (con un poco de carga positiva) y un átomo electronegativo como el oxígeno que tiene un par solitario de electrones. La electrostática es parte de la razón de esta interacción, pero también hay algo de intercambio de electrones (no tanto como en un enlace covalente).
- Enlaces covalentes débiles. Como todos los enlaces covalentes, se caracterizan por un par compartido de electrones entre los átomos. Uno de los enlaces covalentes más débiles comúnmente vistos es el disulfuro (SS), a menudo visto en proteínas. De hecho, las proteínas a menudo contendrán los cuatro tipos de interacciones enumeradas aquí, y sus fortalezas relativas ayudan a determinar la estructura tridimensional de la proteína.
