¿Qué sucede cuando el ion Fe2 + en la hemoglobina se reemplaza con el ion Cu2 +?

La respuesta está compuesta por dos aspectos principales, el primero es la compatibilidad del ion Cu (II) con las eme-porfirinas de la hemoglobina, el segundo es el efecto de dicha sustitución en la función portadora de oxígeno de esa proteína. Veamos brevemente la proteína natural presente.

Este es el grupo prostético (no proteico) que contiene el hierro. Cuando no transporta el oxígeno, está en el +2, cinco estados coordinados de alto giro (radio iónico = 0.63 Å) pero no encaja perfectamente en el orificio y la porfirina tiene una forma de cuenco colado. Tras la coordinación de oxígeno, el ion metálico se oxida a +3, ese seis Fe (III) coordinado de bajo giro tiene ahora un radio iónico de 0.55 Å y se mueve hacia el plano de porfirina; Esta es la primera y más simple explicación del movimiento de hierro al atar, y es más que suficiente para entender lo que sigue.

Primero, mientras que el ion Cu (II) puede caber en una porfirina aislada porque es 4-coord. el radio es 0.57Å, en el eme no encajará tan bien como sus cinco coordenadas. el radio es 0.65Å (mayor que Fe (II)); segundo, para unir el oxígeno tiene que reducirlo parcialmente a superóxido (O2-), pero Cu (I) es un ion mucho más grande (y demasiado blando para los nitrógenos de la porfirina), aunque no puedo encontrar el 5-coord . radio es aproximadamente en el medio entre 4 y 6-coord. unos 0.6–0.77Å y nunca caben en esa cavidad; tercero, desde el punto de vista de la rotación, es cinéticamente desfavorable la unión del oxígeno triplete al Cu (I) singlete, mientras que el entorno del hierro en la proteína lo empuja en el estado de alta rotación (quinteto) para acelerar la unión.

El efecto de la sustitución propuesta será: nada funcionará así, muerte.

Otros animales, como los cefalópodos, usan hemocianina, que es un portador de oxígeno de cobre, pero el centro de metal es dinuclear y, para superar los problemas de rotación, el O2 se reduce simultáneamente al peróxido y hay un fuerte acoplamiento antiferromagnético entre los dos Cu (II) del oxi-oxigeno. metálico; la oxihemocianina es violeta debido a una banda de absorción LMCT (ligando a transferencia de carga de metal).

Referencia de radios iónicos: Shannon RD (1976): Radios iónicos efectivos revisados ​​y estudios sistemáticos de distancias interatómicas en haluros y chaleogenuros. Acta Cryst. A325, 751-767 (http://depa.fquim.unam.mx/amyd/a…)

Libros:

W. Kaim, B. Schwederski ” Química bioinorgánica: elementos inorgánicos en la química de la vida “.
I. Bertini, HB Gray, SJ Lippard, JS Valentine ” Química bioinorgánica “.

Cu2 + es mucho menos reactivo que Fe2 +, como resultado tiene una cantidad de oxígeno capaz de “unirse” con la hemoglobina.

En resumen, menos oxígeno en nuestro sistema sanguíneo, menos oxígeno en nuestros cuerpos, menor tasa de metabolismo … Yo creo que. Y los iones Cu2 + son de color azul.

Fuente: Vulcan tiene sangre a base de cobre.

El color de la sangre se vuelve azul, los ejemplos son los pulpos