Al mismo lugar donde el O2 ingresa al vaso sanguíneo; los alvéolos (intercambiados a través de los capilares). Hay un proceso de intercambio que ocurre entre CO2 y O2. Cuando inhalamos, se absorbe una alta concentración de O2 (21%). Cuando exhalamos, el aire contiene mucho CO2 (4%). El contenido de O2 se reduce al 16%.
Fuente [3]
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Fuente: Resp Sys Lab Quiz
CÉLULA DE SANGRE ROJA Y HEMOGLOBINA
El glóbulo rojo contiene hemoglobina, que realiza el trabajo principal en el proceso de transporte e intercambio.
En el capilar alveolar, la unión de dióxido de carbono y oxígeno a la hemoglobina provoca la liberación de oxígeno.
Lo contrario puede suceder cuando se envía oxígeno a las células que lo utilizan para el metabolismo. En esta región, la unión del dióxido de carbono en la hemoglobina provoca la liberación de oxígeno.
Este proceso se llama efecto Haldane: la desoxigenación de la sangre aumenta su capacidad de transportar dióxido de carbono; Esta propiedad es el efecto Haldane. Por el contrario, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para el dióxido de carbono.
Otro proceso que ocurre es el efecto Bohr.
Es decir, un aumento en la concentración de CO2 en la sangre, que conduce a una disminución en el pH de la sangre, dará como resultado que las proteínas de hemoglobina liberen su carga de oxígeno. Por el contrario, una disminución en el dióxido de carbono provoca un aumento en el pH, lo que hace que la hemoglobina recoja más oxígeno.
Fuente: efecto Bohr
Fuente: curva de disociación oxígeno-hemoglobina
Detalles adicionales: cómo el O2 y el CO2 se unen a la hemoglobina
O2 se une al grupo hemo. La unión puede influir en la conformación de la proteína y provocar la liberación de CO2. Lo contrario puede ocurrir cuando el CO2 se une a la hemoglobina. Leer: complejo metálico en la sangre
Fig. 1 Fuente: la molécula de hemoglobina humana
El dióxido de carbono puede unirse a grupos amino, creando compuestos de carbamino. Los grupos amino están disponibles para unirse en los terminales N y en las cadenas laterales de los residuos de arginina y lisina en la hemoglobina (la ubicación se puede ver más adelante). Esto forma carbaminohemoglobina.
Fuente: Complejo Metálico en la Sangre
La unión del CO2 a los residuos de aminoácidos puede influir en la formación del “puente de sal” como se muestra en la imagen. Esto provocará el cambio de conformación de la proteína.
Fuente: Complejo Metálico en la Sangre
Se puede ver algo de aminoácido lisina (K) en la hélice A en la cadena alfa. No estoy seguro de dónde está la arginina (R) …
Fig.2 similar a la cadena alfa (Fuente: ??)
Fig. 3 Fuente: enlace
Hay nueve posiciones en la secuencia de aminoácidos que contienen el mismo aminoácido en todas o casi todas las especies estudiadas hasta ahora. Estas posiciones conservadas son especialmente importantes para la función de la molécula de hemoglobina. Varios de ellos, como las histidinas F8 (His87) y E7 (His63), están directamente involucrados en el sitio de unión al oxígeno. La fenilalanina CD1 (Phe43) y la leucina F4 (Leu83) también están en contacto directo con el grupo hemo. La tirosina HC2 (Tyr140) estabiliza la molécula formando un enlace de hidrógeno entre las hélices H y F. La glicina B6 (Gly25) se conserva debido a su pequeño tamaño: una cadena lateral más grande que un átomo de hidrógeno no permitiría que las hélices B y E se acerquen tan estrechamente como lo hacen. Proline C2 (Pro37) es importante porque termina la hélice C. La treonina C4 (Thr39) y la lisina H10 (Lys127) también son residuos conservados, pero sus funciones son inciertas.
Fuente: hemoglobina
[3] El aire como una mezcla de respiración
