¿Qué sucede exactamente en una deficiencia de aminoácidos?

No sé mucho sobre la traducción eucariota, pero tengo una respuesta para las bacterias.

Durante la inanición de aminoácidos En la traducción procariota, la respuesta de la célula es dejar de producir ARNt y ARNt, cuya producción está acoplada. Este es un ejemplo de control estricto . Como no hay ninguno de ese aminoácido en particular, los ARNt para ese aminoácido no están cargados. Al traducir una proteína, el ribosoma se detiene más de lo normal cuando encuentra un codón para el aminoácido que falta. Esta pausa aumenta la posibilidad de que un tRNA no cargado entre finalmente en el sitio A aunque no esté vinculado a EF-Tu. Cuando esto sucede, estimula la proteína RelA en el ribosoma para sintetizar ppGpp.

El poco común nucleótido ppGpp (tetrafosfato de guanosina) inhibe la producción acoplada de rRNA y tRNA ya que, si no hay aminoácidos, no sirve de nada desperdiciar energía para hacer más maquinaria de traducción.

El mecanismo exacto del control transcripcional de ppGpp no ​​se comprende por completo, pero se sabe por experimentos eliminados que tiene una amplia gama de funciones, incluida la inducción de la producción de ciertos aminoácidos, lo que indica que la acumulación de ppGpp es una señal celular para el aminoácido inanición. También se autorregula, ya que una vez que la traducción se realiza normalmente, hay otra proteína que la degrada.

Más allá de la producción de ppGpp durante la inanición de aminoácidos, es cierto que aumenta la aparición de errores sin sentido y errores de cambio de marco , ya que cuanto más tiempo permanezca allí el ribosoma, más tiempo tendrá para cambiar un nucleótido o para tener el ” mal “unión de tRNA. Entonces, para responder a la extensión de su pregunta sobre lo que le sucede al polipéptido, ya sea que “se salte”, “termine” o “se pliegue mal”, la respuesta es sí. Los cambios de marco pueden hacer que el ribosoma encuentre un codón de parada prematuro, así como también un producto proteico no deseado, y un error sin sentido puede hacer que el producto se pliegue incorrectamente.

De cualquier manera, terminará con un producto de proteína que no fue diseñado, o ninguna proteína.

No estoy completamente seguro acerca de la deficiencia de metionina porque eso requeriría que la célula sea auxotrófica para la metionina, que las bacterias no lo son. Presumiría que eliminar la vía de síntesis sería mortal.

Añadido 7-4-2011

Ahora recuerdo que, de hecho, la deficiencia de metionina sería absolutamente mortal, porque es más que el primer codón / aminoácido de cada proteína. Se requiere adaptar la estructura del ribosoma para poder iniciar la traducción. Un tRNA aminoacilado especial, fMet-tRNAfMet (que es una metionina con un grupo formilo unido), se une al sitio P en lugar del sitio A y luego se une con IF1, 2 y 3, lo que hace que el fMet-tRNA sea anti independiente del codón para que el ribosoma pueda viajar a lo largo del ARNm sin traducir hasta que llegue al codón de inicio. Hay muchos más detalles sobre este proceso, pero el ribosoma ni siquiera podría pasar por el “ciclo del ribosoma” sin él.

Puedo dar ejemplo de una situación no igual pero similar .

Las bacterias tienen un grupo de genes que codifica los componentes para la producción de triptófano . Este grupo de genes se llama operón Trp y está regulado con concentración de triptófano celular . Si la célula tiene una cantidad suficiente de este aminoácido, el operón Trp se transcribe y traduce de manera normal. Sin embargo, en ausencia (o más bien en concentraciones muy bajas ) de triptófano, los genes se transcriben pero no se traducen como normales .

Los genes del operón Trp también tienen codón trp. En otras palabras, los componentes para la producción de triptófano requieren el propio triptófano .

Y aquí está la respuesta:
En ausencia de triptófano , los puestos de ribosomas en el codón triptófano . Espera el triptófano entrante . Puede consultarlo en http://en.wikipedia.org/wiki/Trp… . Pero no sé cuánto tiempo el ribosoma puede pausar la traducción en esta ubicación .

Si se termina de alguna manera, esta proteína prematura posiblemente se pliegue sobre sí misma con una forma incorrecta . Sin embargo, este polipéptido prematuro se detecta y se etiqueta con moléculas de ubiquitina . Los complejos de proteasomas , detectan estas proteínas prematuras con ubiquitinas y las degrada .