La proteína A es una proteína de superficie expresada por S. aureus . La bacteria utiliza la proteína A para unir los anticuerpos “hacia atrás”, con el extremo comercial del anticuerpo apuntando hacia otro lado, por así decirlo, lo que interfiere con la respuesta inmune del huésped. Como Rudy señaló anteriormente, esto también lo ha hecho útil en varios ensayos de unión de anticuerpos. Cuando tiene preguntas específicas sobre interacciones estructurales entre proteínas, un buen lugar para comenzar es Uniprot (uniprot.org). Una vez que encuentre la proteína en Uniprot, puede desplazarse hacia abajo hasta la parte de “estructura 3D” de la entrada, que le dirá si los investigadores han descubierto la estructura parcial o completa. Si lo han hecho, probablemente se depositará en el banco de datos de proteínas (PDB). Aquí hay una entrada PDB relevante para la interacción entre la proteína A y Fc:
http://www.pdb.org/pdb/explore/e…
Esta es en realidad una estructura para el complejo unido de un fragmento de la región Fc con un fragmento de proteína A. Los investigadores a menudo prefieren resolver estructuras para un fragmento tan pequeño de la proteína relevante como sea posible porque el complejo intacto es bastante grande y podría ser difícil de analizar, especialmente con los métodos anticuados utilizados en este artículo de 1981. El fragmento de proteína A utilizado, de AA 212-269, tiene un nombre especial, FB – FB y Fc, confuso, ¿verdad? – y tiene propiedades específicas de unión a Fc por sí mismo, por lo que parece razonable usar este fragmento como sustituto de toda la proteína si simplifica el análisis. En el enlace anterior puede encontrar el documento asociado, que entra en una discusión bastante técnica de qué partes de FB interactúan con qué partes del fragmento de la región Fc (así como una cuenta espeluznante de cómo las personas usaron la cristalografía de rayos X para resolver estructuras de proteínas antes del advenimiento del software moderno).
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La explicación más simple para la eficiencia de la unión es que las regiones que interactúan son hidrofóbicas. Dado que las regiones hidrofóbicas de una proteína no interactúan tan eficientemente con el solvente como las regiones hidrofílicas (es decir, prefieren, ¿recuerdan?), Tener regiones hidrofóbicas en los sitios de contacto entre dos proteínas reducirá la energía de la conformación unida, lo que servirá para estabilizar la interacción. Por supuesto, muchas proteínas tienen regiones hidrofóbicas, por lo que esta explicación no tiene en cuenta la especificidad de la unión de la proteína A a Fc. El documento menciona que, además de la interacción hidrofóbica, también hay cuatro enlaces de hidrógeno entre las dos proteínas, por lo que pueden contribuir a la estabilidad y especificidad de la unión. Si desea desenterrar las tablas suplementarias, puede averiguar exactamente qué residuos están involucrados.
