¿La proteína de soya tiene más amina que la proteína de la leche?

Las proteínas vegetales son muy diversas, y las proteínas animales son muy diversas. La premisa de la pregunta es realmente incorrecta, esa regla general no funcionará bien. En cuanto a los detalles de la pregunta: ¿soluble en qué? Asumo agua, pero eso no fue declarado. Muchas proteínas simplemente nunca se disolverán en agua. Podría considerar otros solventes, como el aceite de oliva. Eso disolverá un conjunto diferente de proteínas.

Como regla general, la proteína vegetal y la proteína animal son muy similares, al igual que las proteínas producidas por toda la vida en la Tierra. Las proporciones de los 20 aminoácidos de la vida son aproximadamente constantes, con algunas excepciones. La proteína de maní es algo diferente de la proteína de lenteja y la proteína de suero, por ejemplo. Un filete (hecho de vaca) es ligeramente diferente de la albúmina de suero bovino (BSA, también hecho de vaca). Un filete no es soluble en agua, a menos que agregue ácido o base muy fuerte, en cuyo caso la proteína se descompondrá (hidrolizará) y el filete se disolverá. BSA, por otro lado, es fácilmente soluble en agua. BSA ocurre naturalmente disuelto en sangre de vaca. BSA es soluble en agua en todos los valores de pH, aunque si el pH se vuelve muy ácido o básico, entonces la proteína se descompone (como un filete o cualquier proteína).

Como puede ver, dos proteínas de una sola vaca son muy diferentes en solubilidad en agua y también diferentes en contenido de aminoácidos.

No existe una diferencia general promedio entre las proteínas vegetales y las proteínas animales. Para detectar tal diferencia, necesitaría decidir cómo desea ponderar sus promedios. Crear tal promedio, debidamente ponderado, sería esencialmente imposible.

Como regla general, todas las proteínas producidas por la vida en la Tierra tienden a contener los 20 aminoácidos en aproximadamente las mismas proporciones. Las proteínas individuales se desvían de este promedio dramáticamente.

Bueno, vamos a ver! Sin embargo, no es tan simple como formular la pregunta. Solo está viendo la mitad de un tira y afloja entre los grupos de ácido carboxílico en ácido aspártico y ácido glutámico frente a los grupos de amina colgantes en lisina, histadina y arginina. Si agrega mucho ácido, protona todo. Entonces, los grupos ácidos dejan de cargarse (y dejan de atraer mucho agua) mientras que los grupos amina aceptan un protón adicional y se cargan (y comienzan a atraer más agua). En soluciones tamponadas / neutras, a menudo AMBOS de estos grupos están cargados, ya que las aminas han tomado prestados los protones de los ácidos. En ese caso, la proteína generalmente sería más soluble si se la dejara sola.

También es cierto que lo que estamos haciendo aquí ignora por completo la estructura de la proteína y los argumentos generales de hidrofobicidad. Lo cual suele ser una mala idea. Pero su idea aún podría funcionar en este (o en otro) ejemplo específico, así que sigamos adelante y solo verifíquelo.

Si suponemos que este sitio web es adecuado para la proteína de soja (aislado de proteína de soja: perfil de aminoácidos (comparación con el aislado de proteína de guisante), entonces una relación vaga de ácidos a bases es (11.6 + 19.1) a (6.3 + 2.6 + 7.6) o [30.7 a 16.5].

Si asumimos que este artículo tiene razón sobre la proteína de la leche y aceptamos centrarnos solo en la caseína (Página en cambridge.org), entonces una relación vaga de ácidos a bases es (7.66 + 23.55) a (8.85 + 3.46 + 4.13) o [31.21 a 16,44].

Esas proporciones son extremadamente similares, por lo que no es probable que su teoría explique el comportamiento que describe. Sin embargo, no me arrepiento de haberlo comprobado. Descartar la pregunta directamente realmente ignora el hecho de que PODRÍAS haber tenido razón. Una proteína muy fuertemente a base de lisina, por ejemplo, podría comportarse fácilmente de la manera que imaginas. Sin embargo, sería un caso raro.

La solubilidad de cualquier proteína en el agua depende de la polaridad de los aminoácidos en la superficie de esa proteína. Si los aminoácidos en la superficie son polares, la proteína se volverá hidrofílica, lo que significa que podrá disolverse en solventes acuosos como el agua. Si los aminoácidos de la superficie son hidrófobos, entonces no se disolverán en agua.
La polaridad de los aminoácidos está determinada por la presencia de grupos alquilo o amina. Entonces, si una proteína tiene más aminoácidos que contienen grupos amina en su superficie, es más soluble en el medio acuoso.
En general, la mayoría de las proteínas tienen un núcleo hidrófobo y una superficie hidrófila. Debe conocer la secuencia completa de una proteína para determinar si la cantidad total de amina es mayor o menor.