En principio sí. Pero es una aplicación extremadamente difícil, una que puede ser prácticamente imposible. La teoría de Zvi Kam de dispersión de rayos X correlacionada se ha aplicado para resolver estructuras de nanopartículas metálicas a alta resolución utilizando láseres de electrones libres de rayos X (XFEL). La misma teoría se ha utilizado para resolver la estructura de la proteína a baja resolución. Si y cuando la aplicación práctica de este método es capaz de resolver estructuras de proteínas a alta resolución (una tarea que en sí misma puede tardar entre 5 y 10 años), existen otros desafíos asociados con la resolución de un problema de plegamiento de proteínas. Por ejemplo, sincronizar el conjunto de proteínas, de modo que todas se plieguen y tengan la misma velocidad y a través de la misma vía, es imposible, por lo que puede que no haya ninguna información nueva presente en ir a alta resolución en comparación con los SAXS ultrarrápidos.
En última instancia, el desafío de estudiar el plegamiento de proteínas en tiempo real es que requiere una técnica de medición que tenga las siguientes características:
- Alta resolución espacial
- Alta resolución temporal
- Global (lo que significa que puede ver toda la proteína a la vez)
- molécula única (de lo contrario, obtiene promedios de población, que son mucho menos informativos)
La dispersión de rayos X correlacionada le da 1-3, pero no 4. Pero la técnica es extremadamente desafiante y nueva.
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FRET de molécula única le da 1, 2 (más o menos) y 4, pero no 3.
SAXS ultrarrápido le da 2 y 3, pero no 1 o 4.
