Las proteínas son polipéptidos naturales. Ellos:
- contribuyen a la estructura mecánica de los animales, incluidos los humanos, por ejemplo, queratina en el cabello y las uñas, y proteínas fibrosas como el colágeno en los tendones
- permitir que los animales se muevan, p. ej.
- Facilitar el transporte de moléculas más pequeñas alrededor del cuerpo de los animales, por ejemplo, hemoglobina
- controlar los tipos y las tasas de reacciones químicas en los seres vivos; entonces se llaman enzimas , por ejemplo, amilasa
- son componentes importantes del sistema inmunitario humano, por ejemplo, inmunoglobinas
Las proteínas constituyen aproximadamente el 15% de nuestra masa corporal. Son las sustancias ‘sólidas’ más abundantes en nuestros cuerpos.
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Cada proteína tiene su propia función precisa bajo la dirección de su propio gen. Las formas de las proteínas son de importancia clave. Estos están determinados por la secuencia de aminoácidos que los componen.
Los minoácidos son los componentes básicos (monómeros) de las proteínas. Se utilizan veinte aminoácidos diferentes para fabricar las proteínas del cuerpo. De estos nueve se denominan esenciales (lo que significa que solo pueden obtenerse de los alimentos que comemos) y once no son esenciales (pueden sintetizarse en el cuerpo aunque generalmente se obtienen de los alimentos).
Los aminoácidos tienen la fórmula molecular estructural general -NH2CHRCOOH. Tienen dos grupos funcionales importantes (un grupo funcional significa un grupo de átomos en una molécula que tienen reacciones químicas características independientemente del resto de la molécula):
grupo ácido carboxílico
-COOH
grupo amina
-NH2
Cuando los aminoácidos se disuelven en agua, se ionizan. A un pH particular, cada aminoácido existe en solución como un ion híbrido . En efecto, un protón se transfiere del grupo carboxílico al grupo amina. El pH al que sucede esto es el punto isoeléctrico para el aminoácido.
Las soluciones de aminoácidos son tampones . Esto significa que resisten los cambios en el pH cuando se agrega un ácido o un álcali a un aminoácido en solución.
Cuando se agrega un ácido, el -NH
grupo combina con H +
iones del ácido para formar -NH3 + NH2CHRCOOH (aq) + H + (aq) -> NH3
+ CHRCOOH (aq) (H + se usa con frecuencia como abreviatura de H3O +)
Cuando se agrega un álcali, el grupo -COOH se combina con OH
–
iones del álcali por pérdida de H + para formar -COONH2CHRCOOH (aq) + OH- (aq) NH2CHRCOO- (aq) + H2O
En ambos casos, la concentración de H +
Los iones en solución no cambian mucho y, por lo tanto, el pH permanece casi igual.
La forma de la molécula de aminoácidos también es importante.
Formación de enlace peptídico
Dos aminoácidos pueden sufrir una reacción de condensación para formar un dipéptido . Otras reacciones de condensación dan como resultado un polipéptido. Las unidades de aminoácidos están unidas por enlaces peptídicos (a veces llamados enlaces peptídicos ).
R1-COOH + R2-NH2R1-CO-NH-R2 + H2O
La rotación sobre el enlace carbono-nitrógeno en el enlace peptídico está restringida. Esto tiene una gran influencia en la forma y estructura de las proteínas, que a su vez determinan cómo se comportan.
Los enlaces peptídicos pueden descomponerse por hidrólisis .
R1-CO-NH-R2 + H2OR1-COOH + R2-NH2
Estructuras proteicas
La secuencia de aminoácidos en una proteína se llama su estructura primaria. Dentro de una cadena, los átomos se mantienen unidos mediante enlaces covalentes. Cada proteína tiene su propia secuencia característica de aminoácidos.
Pueden ocurrir tres tipos de enlace dentro de una molécula de proteína ( enlace intramolecular ) y entre moléculas de proteína ( enlace intermolecular ):
- Enlaces de hidrógeno
- Enlaces covalentes
- Enlaces iónicos
Las cadenas de proteínas se organizan para maximizar la unión intra e intermolecular. La estructura cuando las cadenas de proteínas se mantienen en su lugar se llama estructura secundaria . Esto podría ser:
- helicoidal, por ejemplo, queratina (la proteína que se encuentra en el cabello), o
- hoja plisada, por ejemplo, fibroína (la proteína que se encuentra en la seda)
Estas estructuras se mantienen en su lugar mediante enlaces de hidrógeno.
Las cadenas de proteínas pueden plegarse en forma globular. Esta es la estructura terciaria de una proteína. Estas proteínas globulares incluyen enzimas e inmunoglobinas. Las estructuras se mantienen en su lugar mediante enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro y enlaces iónicos.
La estructura precisa de una proteína globular es la clave para la especificidad de las enzimas. Del mismo modo, las proteínas que actúan como sitios receptores en la superficie celular pueden reconocer moléculas específicas debido a sus formas.
Finalmente algunas proteínas tienen una estructura cuaternaria . Estos contienen más de una cadena de proteínas. Ejemplos son la insulina y la hemoglobina.
Fig: Estructura de la proteína.
