Trabajo con proteínas, por lo que mi respuesta se basará en la ionización de péptidos.
ESI y MALDI son métodos de ionización “blandos”, con poca fragmentación a menos que los iones se envíen específicamente a una “cámara de fragmentación”.
Se agregan cargas positivas al péptido durante la ESI del ácido en la solución, generalmente ácido fórmico. Las gotitas microscópicas se expulsan de una aguja cargada eléctricamente, ya que estas gotitas llegan al espectrómetro de masas en una cortina de gas, el líquido en las gotitas se evapora moviendo los péptidos y las cargas más cerca. Cuando las fuerzas culombianas se vuelven demasiado fuertes, la gota irrumpe en la fase gaseosa. Los péptidos que adquirieron las cargas positivas se introducen en el espectrómetro de masas (suponiendo que se establezca en modo positivo).
El proceso de ionización para MALDI se entiende menos, sin embargo, todavía se cree que la protonación proviene del ácido en la matriz (generalmente trifluoroacético). Cuando el láser golpea la matriz, los cristales que contienen tanto la matriz como los péptidos absorben la energía UV del láser, cuando la intensidad es lo suficientemente fuerte, los cristales explotan liberando las moléculas de la matriz y los péptidos. No se sabe si los péptidos adquieren la carga antes de la ionización o durante, pero más personas creen que es durante. Por lo general, solo se agrega +1 de carga. Y esto generalmente es un aminoácido básico, por lo que la digestión con tripsina es más popular en la espectrometría de masas. La tripsina se corta inmediatamente después de un residuo básico, Lys o Arg.
Creo que MALDI solo tiene ionización +1 porque el método de ionización es menos eficiente que ESI. Sospecharía que la relación entre iones y neutrales es mucho más alta con MALDI que con ESI. La protonación MALDI funciona mejor con residuos básicos, e incluso entonces hay una mayor eficiencia de ionización de los péptidos que terminan en lisina sobre arginina.
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