Buena pregunta.
Para comenzar, consideremos solo las proteínas que realmente tienen un codón de inicio AUG que codifica la metionina (M). Los codones de inicio alternativos también existen en diferentes organismos, pero se producen con una frecuencia muy baja en eucariotas (aquí está uno de esos estudios en humanos si está interesado: identificación de extensiones N-terminales conservadas evolutivamente no iniciadas por AUG en secuencias de codificación humanas. )
Aquí hay un estudio que (indirectamente) midió la frecuencia de la “retención” de metionina N-terminal: extensión de las modificaciones N-terminales en proteínas citosólicas de eucariotas. El siguiente es un gráfico tomado de este documento sobre la frecuencia de residuos N-terminales en los proteomas de varias especies:
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- ¿Cómo se asignan los genes a los términos de ontología génica (GO)?
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Los autores encontraron que ~ 18 ± 4% de todas las proteínas en el proteoma humano retienen una metionina N-terminal libre , y es probable que un 13-16% adicional de proteínas experimenten N-acetilación de la metionina N-terminal. Entonces, aproximadamente el 30-40% de todas las proteínas retienen sus metioninas N-terminales en humanos.
Algunas cosas adicionales:
Es interesante observar que la escisión de la N-metionina parece depender del residuo en la posición 2. En otro estudio (el perfil de la terminación de la proteína N-acetilada proporciona información detallada sobre la naturaleza del terminal N del proteoma), los autores descubrió que ciertos residuos en la posición 2 tienen una alta probabilidad de escisión para M1, como se muestra a continuación:
Este gráfico básicamente dice que las proteínas que tienen un A, S o M en el residuo después de la metionina N-terminal tienen muchas probabilidades de sufrir escisión de metionina.
Este tipo particular de escisión dependiente de residuos parece estar bien conservado entre organismos. Aquí hay una figura de un estudio del proteoma Saccharomyces cerevisiae :
La figura superior muestra la frecuencia de residuos que se producen en las primeras 10 posiciones en proteínas que no muestran escisión de metionina. La inferior es para proteínas en las que se corta la metionina; La mayoría de estas proteínas tienen una S, A, T o P en la posición n. ° 2, que es consistente con el estudio en células humanas.
Además, la figura superior estaba hecha de 6811 proteínas que retenían metionina, mientras que la inferior estaba hecha de 9700 proteínas sin metionina. Entonces eso corresponde a ~ 40% de las proteínas que retienen sus metioninas en la levadura.
