El principal problema central que rodea a las proteínas en biofísica (colectivamente física, química y biología) es cómo se relaciona la función de una proteína con su secuencia. De hecho, sabemos bastante sobre el plegamiento de proteínas; Tenemos algoritmos computacionales bastante robustos que pueden predecir secuencias de proteínas basadas en el tipo de estructura de proteínas que queremos. Pero todavía no estamos cerca de diseñar proteínas con nuevas funciones a gusto.
Toda la razón por la que nos interesamos en el plegamiento de proteínas es porque la función de una proteína es el resultado de su disposición estructural terciaria. Comprender cómo se pliega una proteína parece el primer paso racional para comprender cómo funciona. Ahora sabemos que una estructura de proteína adopta múltiples conformaciones en equilibrio, muchas de las cuales no se pueden revelar mediante experimentos estructurales como la cristalografía de rayos X y Cryo-EM, que revelan solo el promedio de la población en lugar de mostrarle todas las conformaciones heterogéneas. La función de una proteína es realmente la convolución de sus muchas conformaciones estructurales, según lo dictado por su panorama energético . No tenemos ningún ensayo efectivo para determinar la energía de una estructura de proteína con resolución temporal y espacial lo suficientemente pequeña en este momento. Incluso si podemos obtener información sobre cómo una secuencia influye en el panorama energético de la proteína nativa, aún no sabemos si podemos modelar ese tipo de sistema para proporcionar reacciones robustas y útiles.
Tenemos tanto un problema teórico de cómo modelar un sistema heterogéneo no lineal como una proteína, y al mismo tiempo uno tecnológico que permite medir cosas más finas, más rápidas, mejores (y potencialmente mide la energía en lugar de las distancias).
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