¿El interior de la molécula de mioglobina está completamente compuesto de aminoácidos no polares?

Hay una mayor propensión a que el no polar esté oculto en el núcleo y el polar esté expuesto al agua en proteínas globulares, pero esto no es una regla del 100%.

Para la mioglobina, se ha determinado la estructura (en realidad fue la primera proteína en tener su estructura atómica determinada). Puedes encontrar la estructura aquí:

1MBN: la estereoquímica de la proteína Página de resumen de la estructura de mioglobina

Puede descargarlo, mirar a su alrededor, manipularlo, verlo en 3D. O si no tiene una aplicación para manejar este tipo de archivos (sugeriría PyMOL), puede hacer algo de eso directamente en el navegador del sitio web.

Si bien hay un pequeño margen de maniobra en lo que usted llama “interior”, si lo tomamos como algo que no está en la superficie en esta estructura, entonces todavía no. No todos los aminoácidos en el “interior” son hidrofóbicos.

Puedes echar un vistazo por ti mismo, pero de un vistazo rápido, lo primero que noté fue S108. No es solvente accesible (no en la superficie), pero la serina es hidrofílica.

Sobre todo pero no del todo. Dos aminoácidos polares muy importantes dentro de la mioglobina son las histidinas que ayudan a colocar el hierro del grupo hemo en el bolsillo del hemo.

Walden Bjørn-Yoshimoto escribió una buena respuesta. Es cierto que la mioglobina de ballena fue la primera proteína con una estructura 3D conocida gracias a Max Perutz.

parcialmente si.

los aminoácidos no polares o hidrófobos formarán un doblez que une los anillos de porfirina.

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