Debe definir ‘grande’ y ‘determinado’, no tratando de ser molesto, pero qué métodos cuentan depende del límite para grande y la resolución mínima para llamar a una estructura determinada.
La cristalografía de rayos X es el caballo de batalla, pero las proteínas más pequeñas de abeto (que todavía son moléculas enormes) RMN es otra opción. Ambas tesis dan rutinariamente una resolución verdaderamente atómica.
La microscopía crioelectrónica se está convirtiendo en una técnica muy importante para determinar la estructura de los conjuntos de múltiples proteínas. Parece que la resolución atómica aún no está aquí, pero si tiene estructuras cristalinas de las proteínas componentes, los datos de EM criogénicos se pueden usar para organizarlas en una estructura general. La dispersión de rayos X de ángulo pequeño o SAXS es otra técnica para ordenar proteínas de estructura conocida en un ensamblaje superior.
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El modelo de homología de proteínas es un medio poderoso para aprovechar las estructuras conocidas: dada la estructura de una proteína, se puede predecir cómo las proteínas relacionadas serán diferentes.
Un artículo a principios de este año demostró que se pueden generar predicciones útiles a gran escala de la estructura de la proteína alineando grandes cantidades de proteínas relacionadas y luego usando la co-variación de las posiciones de alineación para inferir las restricciones de distancia que luego se pueden usar para predecir la estructura usando mismos métodos computacionales utilizados para la resolución de la estructura de RMN.
