La electroforesis en gel de SD-poli-acrilamida (SDS-PAGE) es la técnica de laboratorio más utilizada para separar proteínas. Implica aplicar una corriente eléctrica a una matriz de gel de poliacrilamida, permitiendo que las proteínas migren a través de la matriz.
Sin embargo, para que las proteínas migren al gel a una velocidad similar, o en absoluto, se requiere el uso del detergente SDS para desnaturalizar las proteínas, que lo hacen en presencia de SDS. Las proteínas se cargan negativamente, ya que se unen a SDS, formando un complejo proteína-detergente.
El SDS se une a por gramo de proteína, dando a las proteínas desnaturalizadas una relación de carga a masa similar.
- ¿Es el ARNm o el ADN que es policistrónico o monocistrónico?
- ¿El uso de CRISPR da lugar a una expresión innecesaria de un gen diferente?
- ¿Qué es una fuerza molecular?
- ¿Por qué la IgA está presente como un dímero en la exosecreción mientras que en el suero es un monómero?
- ¿Cuáles son algunos antropomorfismos interesantes de fenómenos biológicos?
Del mismo modo, Western Blotting (WB) es un procedimiento poderoso e importante que sigue a la electroforesis exitosa para la detección de proteínas, específicamente aquellas en pequeñas cantidades.
Este es un tema vasto y muy complejo, por lo tanto, le sugiero que busque en Google información sobre las técnicas y procedimientos de los buzos. Y no dude en hacer cualquier pregunta o aclarar sus dudas. 🙂
Gracias por A2A.
Espero que su consulta sea respondida 🙂